Histidin
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| Strukturformel | |||
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| Allgemeines | |||
| Name | Histidin | ||
| Abkürzung | His, H | ||
| Restname | Histidyl- | ||
| essentiell | für Kinder | ||
| Andere Namen | 2-Amino-3-(3H-imidazol-4-yl)propansäure, Imidazolalanin | ||
| Summenformel | C6H9N3O2 | ||
| CAS-Nummer | 71-00-1 | ||
| Kurzbeschreibung | weißer Feststoff | ||
| Eigenschaften | |||
| Molmasse | 155,16 g/mol | ||
| Aggregatzustand | fest | ||
| Dichte | ? g/cm³ | ||
| Schmelzpunkt | 272–273 °C | ||
| Siedepunkt | thermische Zersetzung ab 287 °C | ||
| Dampfdruck | ? Pa (x °C) | ||
| Löslichkeit | mäßig in Wasser (38,2 g/L bei 20 °C), schlecht in Ethanol | ||
| Seitenkette | basisch | ||
| isoelektrischer Punkt | 7,6 | ||
| pK-Werte bei 25 °C |
pKCOOH: 1,8 pKNH2: 9,2 pKSeitenkette: 6,0 |
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| van-der-Waals-Volumen | 118 | ||
| Hydrophobizitätsgrad | -3,2 | ||
| Sicherheitshinweise | |||
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| R- und S-Sätze | R: -- S: -- |
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| MAK | nicht festgelegt | ||
| Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen. | |||
Histidin gehört zu den proteinogenen Aminosäure. Gemeinsam mit Arginin und Lysin gehört Histidin sowohl in die Gruppe der basischen Aminosäuren oder Hexonbasen, als auch zusammen mit Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan in die Gruppe der aromatischen Aminosäuren. Basische Aminosäuren besitzen eine basische Gruppe, das ist in diesem Fall ein Imidazolring der gleichzeitig auch die Aromatizität des Histidins bedingt.
Der Imidazolring unterliegt einer Tautomerie, genauer einer Imin-Enamin-Tautomerie. Das bedeutet, das Wasserstoffatom, das an einem der Stickstoffatome des Rings gebunden ist, ist in der Lage eine Bindung mit dem anderen Stickstoffatom einzugehen. Dabei löst sich die Bindung zum bisherigen Partner und gleichzeitig verschiebt sich die Doppelbindung zwischen beiden Stickstoffatomen im Ring. Diese Reaktion ist reversibel und beide Tautomere stehen in einem Gleichgewicht. In der Strukturformel rechts ist nur ein Tautomer dargestellt.
Inhaltsverzeichnis |
[Bearbeiten] Vorkommen
Histidin ist in Thunfisch, Schweinefilet, Rinderfilet, Hühnerbrust, Sojabohnen, Erdnüssen, Linsen, Lachs, Weizenkeimen und Emmentaler Käse enthalten.
Histidin ist auch in manchen Medikamenten und Vitaminpräparaten enthalten.
[Bearbeiten] Funktionen
Histidin kann in Enzymen aufgrund seines pK-Wertes, der sich im Neutralbereich befindet, sowohl Protonendonator als auch Protonenakzeptor sein. Als Beispiel dafür findet sich seine Rolle in der „katalytischen Triade“ (Asp-His-Ser) von Serinproteasen. Von funktioneller Bedeutung sind auch das „distale“ und das „proximale“ Histidin (Teile des Eisen-Bindungsplatzes) im Blutfarbstoff Hämoglobin und dem Muskelfarbstoff Myoglobin). Ebenfalls wichtige Bedeutung hat es als Ligand von Metallionenkomplexen der Elektronentransportketten in den Mitochondrien (oxidative Phosphorylierung) und in den Chloroplasten (Photosynthese).
[Bearbeiten] Synthese
Im Stoffwechsel wird L-Histidin aus 5-Phosphoribosyl-1-Pyrophosphat (PRPP) und ATP in einer Abfolge von elf Reaktionen, die von acht Enzymen katalysiert werden über mehrere Zwischenprodukte, u. a. Imidazolglycerinphosphat, synthetisiert.
[Bearbeiten] Abbau
Beim Abbau des Histidin entsteht das biogene Amin Histamin.
[Bearbeiten] Quellen
- [1], Seite 6.
[Bearbeiten] Siehe auch
Alanin | Arginin | Asparagin | Asparaginsäure | Cystein | Glutamin | Glutaminsäure | Glycin | Histidin | Isoleucin | Leucin | Lysin | Methionin | Phenylalanin | Prolin | Pyrrolysin | Selenocystein | Selenomethionin | Serin | Threonin | Tryptophan | Tyrosin | Valin
