Микротубуле

Из пројекта Википедија

Микротубуле су структуре састављене из протеина које се налазе у ћелијама. Формирају се у облику цилиндра чији је пречник око 24 нанометара а дужина од неколико микрометара до можда и пар милиметара у аксонским наставцима нервних ћелија.

[уреди] Организација

Микротубуле су полимери тубулина. То су шупљи цилиндри, које можемо посматрати као 13 протофиламената тубулина поређаних тако да чине обод цилиндра, или их можемо посматрати као јединствену спиралу чији корак чини 13 подјединица састављених у један хеликоидни обилазак спирале. Микротубуле поседују особину поларности: свака микротубула има (+) и (-) крај. Припајање или одвајање тубулинских градивних јединица са (+) или (-) краја може изменити дужину микротубуле.

Микротубуле се уједрују (формирају једро) и организују у организационим центрима микротубула (ОЦМ), попут центрозома и базалних тела. Оне су део структурне мреже (цитоскелет) која се налази унутар ћелијске цитоплазме, али осим стуркурне потпоре, микротубуле учествују и у другим процесима. Оне могу мењати своју величину (издуживати се и скупљати) чиме стварају механичку силу, а са друге стране постоје и моторни протеини који се крећу дуж микротубула. Једна од истакнутих структура које садрже микротубуле је и митотско вретено код еукариотских ћелија које служи за исправно раздвајање хромозома током деобе ћелије. Микротубуле су такође одговорне за Флагелу код еукариотских ћелија (прокариотска флагела је потпуно другачија).

[уреди] Динамичка нестабилност

Тубулин везује ГТП (гуанозин-трифосфат) како би се спојио са (+) крајем микротубула. Овај процес се назива састављање. Укратко након везивања, ГТП се хидолизује у ГДП (гуанозин-дифосфат). Јединица тубулина која се ГДП-ом везује за крај микротубуле је нестабилна и укратко након везивања се одваја од ланца, док се тубулин везан ГДП-ом у средини ланца не може спонтано издвојити из ланца. Процес одвајања ГДП-тубулина се назива растављање. Како се тубулин везује за крај микротубула искључиво помоћу ГТП-а, то је такав ГТП-тубулин заправо капа која се налази на крају микротубула и штити је од спонтаног растављања. Када се хидролиза пренесе на крај микротубуле, отпочиње брза деполимеризација и скупљање. Овај прелаз са раста ка скупљању се назива катастрофа. Тубулин везан ГТП-ом може потом наставити да се везује на крај микротубула и поново створити заштитну капу која спречава даље скупљање ланца микротубула. Овај догађај се назива спашавање. Динамика микротубула у ин виво условима значајно варира. Брзина састављања, растављања и катастрофе зависе од врсте присутних протеина придружених микротубулама (ППМ). Својства ових процеса се такође могу променити медикаментима. Примера ради Taxol®, који се користи у терапији рака, блокира динамичку нестабилност тако што стабилизује ГДП-тубулин у микротубулама. Тиме, чак и када хидролиза ГТП-а достигне крај микротубула, деполимеризација бива заустављена и скупљање микротубула престаје. Колхицин има супротно дејство: он блокира полимеризацију тубулина у микротубуле.

[уреди] Моторни протеини

Осим кретања насталог услед динамичке нестабилности самих микротубула, влакна микротубула су и супстрати дуж којих се молекули протеина могу кретати. Главни моторни протеини микротубула су кинезин, који се креће ка (+) крају микротубуле, и динеин, који се креће ка (-) крају микротубуле.