Denaturierung (Biologie)
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Denaturierung bezeichnet eine strukturelle Veränderung von Biomolekülen wie zum Beispiel Proteinen (Eiweiße) oder der Desoxyribonukleinsäure (DNA).
Die durch äußere Einflüsse hervorgerufene Veränderung der Proteinstruktur, insbesondere der Sekundär- und Tertiärstruktur eines Proteins (und damit eventuell auch seiner Quartärstruktur) erfolgt, ohne dass sich die Reihenfolge der Aminosäuren (Primärstruktur) ändert. Der Vorgang kann irreversibel sein, d.h. der ursprüngliche räumliche Aufbau kann nicht wiederhergestellt werden. Es gibt auch reversible Veränderungen, die durch die Neutralisation der Situation wieder rückgängig zu machen sind (z.B. bei RNA). In der Regel führt die Denaturierung dazu, dass das Molekül seine Funktion, die in der Molekularbiologie oft in enger Verbindung mit der Struktur steht, nicht mehr korrekt ausführen kann.
Ursachen der Eiweißdenaturierung können z.B. chemische Substanzen wie Säuren, Salze, Basen, Detergenzien oder extreme Temperaturen sein. Das bekannteste Beispiel ist das Eiweiß im Hühnerei: Dieses wird beim Kochen fest, weil sich der räumliche Aufbau der Proteinmoleküle geändert hat. Der ursprüngliche, flüssige Zustand kann nicht mehr hergestellt werden.
Zur Denaturierung kommt es auch bei der Koagulation mit Hochfrequenzstrom in der Medizin. Durch ein Erhöhen der Gewebetemperatur auf 50-80°C kommt es zu einer Gerinnung der Gewebeproteine und der Bindegewebsfasern. Dieses Verfahren wird in der Regel zur Blutstillung mit bipolaren oder monopolaren Greifern oder mit Platten- Kugel oder Walzenelektroden bewerkstelligt.
Auch beim Fieber denaturieren die Proteine eines Organismus. Solange das Fieber nicht allzu lange anhält, ist dieser Vorgang reversibel, nach etwa sechs Stunden kann es allerdings Probleme bei der Wiederherstellung der nativen Struktur geben. Die Proteine eines Organismus erreichen ihr Aktivitätsmaximum nämlich meist bei einer Temperatur von 35 bis 40 °C. Zu hohes Fieber kann die Enzyme deswegen derart beeinflussen, dass die Versorgung des Körpers nicht mehr in geeignetem Maße möglich ist. Bestimmte Moleküle wie Chaperone und Hitzeschockproteine helfen beim Erhalt und der Wiederherstellung der Struktur.
Proteinstrukturen können auch durch Schwermetalle zerstört werden, da die Ionen Komplexstrukturen mit den Aminosäureresten bilden und so die signifikante Struktur des Proteins verändern. Darum ist die Schwermetallanreicherung im Körper ein großes Problem.
[Bearbeiten] Hitzedenaturierung
Die Hitzedenaturierung ist eine Art der Denaturierung, bei der durch zu hoche Temperatur die Veränderung der Struktur herbeigeführt wird. Die einzelnen Atome/Ione werden durch zuführung von Hitze (Vergl.: Aktivierungenergie) so sehr ins Schwingen gebracht, dass die zwischenmolekularen Bindungen aufgelöst werden. Je nach Höhe der Temperatur(meist unter 40°C) ist der die Hitzedenaturierung noch reversibel (reperabel), da sich dabei meist nur die Tätier- oder Sekundärstruktur aufösen. Aber ab Temperaturen von über 60 Grad wird der Vorgang irreversibel(irreparabel), da dabei die Primärstruktur(Grundbausteine) zerstört wurde.
[Bearbeiten] Säuredenaturierung
Die Säuredenaturierung führt zu Ladungsverschiebungen zwischen den Molekülen und letztenendes zum selben Ergebnis wie die Hitzedenaturierung. Die Säure gibt Protonen (H+ Ionen) ab und verursacht damit die Ladungsänderung in der Aminogruppe(NH2), die dann positiv geladen wird.
