Peroxidase
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As peroxidases (EC 1.11.1) são um grupo de enzimas oxirredutases que oxidam substratos orgânicos, tendo o peróxido de hidrogénio como molécula aceitadora de electrões. A reacção é denominada peroxidação, sendo descrita pela equação:
-
- Xreduzida + H2O2 Xoxidada + H2O
em que X é a molécula que sofre peroxidação.
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[editar] Classificação estrutural
Estruturalmente, as peroxidases podem ser divididas em quatro classes:
- peroxidases bacterianas;
- peroxidases de origem animal;
- peroxidases fúngicas;
- peroxidases de plantas.
As peroxidases podem também ser divididas qunto à presença de um grupo hemo, ou seja, podem ser classificadas como hémicas ou não-hémicas. As peroxidases hémicas catalizam a peroxidação de substratos usando o ião de ferro presente no grupo hemo. As peroxidases não-hémicas, também conhecidas como peroxirredoxinas (EC 1.11.1.15), usam cisteínas com actividade redox no seu centro activo.
[editar] Actividade biológica
As peroxidases têm um papel importante na desintoxicação celular ao eliminar o peróxido de hidrogénio, que é uma espécie reactiva de oxigénio. Os substratos das peroxidases são de natureza bastante diversa, incluindo-se proteínas como o citocromo c, péptidos como a glutationa, pequenas moléculas como o NADPH e ácidos gordos. A catalase, enzima que catalisa a dismutação do peróxido de hidrogénio, também é uma peroxidase.
A glutationa peroxidase (EC 1.11.1.9) oxida a glutationa; esta molécula, um tripéptido na forma reduzida, dimeriza quando oxidada, através da formação de ligações dissulfureto entre dois péptidos.
As peroxidases de ácidos gordos são encontradas em plantas superiores e catalisam a peroxidação de ácidos gordos de cadeia longa.
[editar] Mecanismo reaccional
[editar] Em peroxidases hémicas
As peroxidases hémicas possuem um grupo hemo, em que o ião de ferro se encontra no estado de oxidação Fe(III) entre ciclos catalíticos. Uma molécula de peróxido oxida este ião, formando a espécie ferrilo, Fe(IV)=O (um átomo de oxigénio ligado por uma ligação dupla ao ião Fe4+). O ferrilo é uma espécie química com alta capacidade oxidante, reduzindo-se quando oxida o substrato orgânico da peroxidase. No fim do ciclo catalítico, o ferro volta ao estado de oxidação Fe3+.
[editar] Em peroxidases não hémicas
Uma cisteína existente no centro activo das peroxirredoxinas é oxidada por uma molécula de peróxido de hidrogénio a ’’S’’-hidroxicisteína, um ácido sulfénico. Esta cisteína forma então uma ligação dissulfureto com a cadeia lateral de outra cisteína da peroxirredoxina. Esta ligação química constitui uma forma oxidada das cisteínas e a sua redução química é feita por um substrato orgânico.