Białko G
Z Wikipedii
Białko G (starsza, obecnie nie stosowana nazwa - Białka N²) - białko adaptorowe dla receptora metabotropowego. Generalnie nazwą Białka G określa się dużą grupę polimorficznych białek, które charakteryzuja się aktywnością GTP-azy. Wyróżnia się kilkanaście podtypów tych białek, które różnią się sposobem pobudzenia i efektorem, jaki pobudzają. Biorą udział w przekaźnictwie hormonalnym i mogą pobudzać lub hamować.
Białko G jest heterotrimerem zbudowanym z podjednostek:
- α - połączonej z GDP;
- β;
- γ;
[edytuj] Działanie
Do zmienionej przez ligand zewnętrzny konformacji części wewnętrznej receptora metabotropowego przyłącza się podjednostka α, co powoduje aktywację białka G, czego efekty są następujące:
- GDP związany z podjednostką α zostaje wymieniony na GTP, po czym podjednostka α oddysocjowuje od heterotrimerycznego kompleksu i tworzy zaktywowaną podjednostkę α;
- 'ostamotniony' heterodimer - kompleks βγ również staje się aktywny;
Obydwie aktywowane części rozpadłego Białka G napotykają specyficzne dla siebie białka efektorowe uaktywniając je. Zaktywowana podjednostka α po przyłączeniu się do efektora, poprzez swoją aktywność GTP-azy hydrolizuje GTP i w efekcie:
- powstaje GDP;
- podjednostka α staje się nieaktywna i:
- przyłącza napotkany kompleks βγ, deaktywując go;
Odtworzone, nieaktywne białko G jest gotowe do związania się z częścią wewnętrzną receptora metabotropowego i rozpoczęcia kolejnego cyklu transdukcji sygnału.
[edytuj] Znaczenie kliniczne
Zaburzenia w metabolizmie białka G występują w:
- rzekoma niedoczynność przytarczyc;
- cholera;
- krztusiec;
Pierwsze białko G zostało odkryte przez fizjologa amerykańskiego Alfreda Gilmana w końcu lat 70. XX w. (za co w 1994 otrzymał Nagrodę Nobla).