Troponin
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Die Troponine C, I und T sind Proteine, die im Skelett- und Herzmuskel vorkommen und einen Komplex bilden, in dem Troponin C für die Bindung von Kalzium, Troponin T für die Bindung von Tropomyosin und Troponin I für die Bindung von Actin verantwortlich sind. Gemeinsam mit Myosin und Actin bildet dieser Proteinkomplex den beweglichen (kontraktilen) Teil der Muskulatur.
Binden Kalziumionen an Troponin C, so verändert der Komplex seine Konformation und gibt so die Myosinbindungsstellen frei, was eine Kontraktion ermöglicht. Troponin C ist weitgehend mit Calmodulin homolog, das in den restlichen Zellen des Körpers für die Bindung von Kalziumionen verantwortlich ist.
Spezielle Isoformen von Troponin C und I sind Proteine des Herzmuskels und sind für die Enzymdiagnostik eines akuten Herzinfarktes zusammen mit Myoglobin, Creatin-Kinase, GOT und LDH von Bedeutung. Sie erfüllen zwar die gleiche Funktion, sind aber in der Aminosäuresequenz verschieden und unterscheidbar. Durch das mit einem Herzinfarkt verbundene Absterben der Herzmuskelzellen gelangen die ansonsten nur in Herzzellen zu findenden Proteine ins Blut und können durch Immunoassays nachgewiesen werden. Ein erhöhter Troponinspiegel ist etwa drei Stunden nach Infarktbeginn im Serum nachweisbar, erreicht nach etwa 20 Stunden das Maximum und normalisiert sich nach ein bis zwei Wochen wieder.
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